Nobel Chimica 2017
Scienza

Il Nobel per la Chimica 2017 alla microscopia crioelettronica

La tecnica, che ha portato la biochimica in una nuova era, è stata sviluppata da Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson

Il Nobel per la Chimica 2017 è stato assegnato a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson per la tecnica che ha portato una vera e propria rivoluzione nella biochimica, permettendo di esplorare in 3D la struttura tridimensionale delle molecole biologiche.

Come nel caso del premio Nobel per la fisica, anche questa volta è stata premiata non una scoperta vera e propria, bensì lo sviluppo di una tecnica innovativa di rilevazione. Se i tre fisici hanno contribuito ad esplorare l'infinitamente grande, cioè buchi neri giganti nel cosmo che collidono, i tre scienziati a cui è stato conferito il Nobel alla chimica hanno invece indagato cosa succede nell'infinitamente piccolo.

La tecnica messa a punto dai tre Nobel si chiama microscopia crioelettronica ed è stata messa a punto progressivamente negli ultimi 20 anni e subito è stato chiaro che aveva portato la biochimica in una nuova era.

Messa a punto da Henderson, Frank e Dubochet a partire dagli anni '90, la tecnica è stata progressivamente perfezionata e oggi questa microscopia "del freddo" e' applicata in moltissimi campi.

Permette infatti di esplorare la struttura tridimensionale di proteine molto importanti, come quelle che rendono i batteri resistenti agli antibiotici e quelle che si trovano sulla superficie del virus Zika. E' diventato infatti possibile avere una sorta di "fermo immagine" nel quale le strutture complesse delle molecole biologiche possono essere osservate e studiate con una precisione senza precedenti.

Che cos'è la criomicroscopia elettronica

I microscopi "classici", quelli che vediamo nei laboratori medici o usati generalmente in altri settori, funzionano sfruttando un fascio di luce che illumina il campione e che viene osservato poi tramite lenti ottiche che ne ingrandiscono i dettagli.

Quando però è necessario andare a vedere particolari dell'ordine di grandezza di poche centinaia di milardesimi di millimetro, allora, al posto del fascio luminoso, si impiegano invece fasci di elettroni, "sparati" da un apposito generatore all'interno di una cavità sotto vuoto spinto (per non far interagire le particelle con atomi dell'aria) e raccolti poi da un sensore, dopo che hanno attraversato una pellicola sottilissima che contiene il campione da analizzare.

Dalla deviazione che gli elettroni subiscono colpendo gli atomi della pellicola e di ciò che contiene, misurata da un rilevatore, si ricostruisce l'immagine computerizzata del campione osservato.

La tecnica, impiegata principalmente per analizzare le proprietà dei materiali, soprattutto semiconduttori nell'ambito dei dispositivi microelettronici, si chiama microscopia elettronica a trasmissione (TEM).

Se invece si vuole osservare qualcosa di organico, come le proteine, è necessario sottoporle prima a un processo di criofissazione: tramite azoto liquido o altri gas a temperature centinaia di gradi sotto lo zero, queste vengono congelate in modo ultra rapido, in modo che interrompano il loro movimento e l'attività metabolica, conservando però la loro struttura.

Il refrigeramento rapido, inoltre, evita la formazione di ghiaccio attorno al campione. Le proteine vengono così raccolte e disposte sulla pellicola, posta all'interno di uno speciale TEM anch'esso raffreddato per mantenere la temepratura del campione costante.

Perché è importante

Questo metodo di microscopia ha una risoluzione di qualche angstrom, vale a dire che può raccogliere particolari dell'ordine di grandezza degli atomi che compongono le catene di aminoacidi delle proteine.

E' così possibile analizzare, per esempio, l'evoluzione di molecole complesse che sono alla base di farmaci, scoprendo come si legano ad altri enzimi e quindi quali modifiche subiscono dopo essere state inoculate.

Insomma, si può osservare in laboratorio il processo di evoluzione delle proteine quando interagiscono con altre molecole, fornendo un modello che può contribuire in modo significativo allo sviluppo di nuovi farmaci, ma anche a capire il meccanismo con cui si si generano alcune patologie.

Chi sono e cosa fanno i tre premiati

Dubochet, Frank e Henderson sono stati premiati congiuntamente. Jacques Dubochet (74 anni) è di nazionalità svizzera ed è nato nel 1942 ad Aigle. Ha studiato all'Università di Ginevra e poi in quella di Basilea e attualmente è professore onorario di Biofisica all'Università di Losanna.

Joachim Frank (77 anni) di nazionalità tedesca, è nato nel 1940 a Siegen, Germany e nel 1970 si è laureato nel Politecnico di Monaco.

In seguito si e' trasferito negli Stati Uniti, dove ha insegnato Biochimica e Biofisica molecolare nella Columbia University di New York.

Richard Henderson (72 anni) e' di nazionalità britannica. Nato nel 1945 a Edimburgo, si è laureato nel 1969 all'università di Cambridge e ha continuato a lavorare nell'ateneo, nel Laboratorio di Biologia molecolare del Medical Research Council (Mrc)

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